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  5thi|A|2018-10-25|K|3.1 2.1;
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  1mua|A|2018-10-19|K|3.1 2.1;
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  5ehv|A|2018-10-19|K|3.1 2.1;
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  5fl6|A|2018-10-19|K|3.1 2.1;
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  3oyq|A|2018-10-19|K|3.1 2.1;
  1eou|A|2018-10-19|K|3.1 2.1;
  6b00|A|2018-10-19|K|3.1 2.1;
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  1caj|A|2018-10-18|K|3.1 2.1;
  1cil|A|2018-10-18|K|2.1;
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  1ew9|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1f48|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1fsu|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1fug|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1gv4|A|2018-06-11|K|2.1-;
  1gz0|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1hdh|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1hjk|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1hqa|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1hyn|P|2018-06-11|S|2.1-;
  1ipa|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1jch|A|2018-06-11|S|3.1;
  1k7h|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  1lns|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
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  1ogc|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1ogd|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  1p49|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  1p9p|A|2018-06-11|K|3.1;
  1qhi|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1qm4|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
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  1rh1|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1shn|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1shq|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1to0|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  1v2x|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  1x7o|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  1y6v|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  1zeb|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1zed|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  1zjr|A|2018-06-11|K|3.1;
  1znc|A|2018-06-11|K|2.1;
  1ztu|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
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  2egw|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  2fg6|C|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  2ha8|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  2hfy|A|2018-06-11|K|2.1;
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  2i6d|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  2ify|A|2018-06-11|S|3.1;
  2iuc|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  2iuc|B|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  2w5v|A|2018-06-11|S|4.3- 2.1;
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  2w5x|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  2wcu|A|2018-06-11|S|3.1;
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  2wdt|A|2018-06-11|K|3.1- 2.1-;
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  2x4i|A|2018-06-11|S|2.1;
  2x79|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  2x98|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  2xr9|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  2xtj|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
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  2yy8|A|2018-06-11|K|3.1;
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  2zkt|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  3a52|A|2018-06-11|S|3.1;
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  3ai9|X|2018-06-11|K|3.1;
  3aia|A|2018-06-11|K|3.1;
  3b1b|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  3bbd|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  3bbh|A|2018-06-11|K|3.1;
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  3cm8|A|2018-06-11|S|2.1- 1.1-;
  3cmr|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3dcm|X|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  3dpc|A|2018-06-11|S|3.1;
  3dyc|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  3f3a|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  3f3c|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
  3f3d|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
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  3f4i|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
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  3f7b|A|2018-06-11|K|2.1;
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  3gia|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.3 2.1 1.1;
  3gjc|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
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  3gwu|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  3gwv|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  3gww|A|2018-06-11|S|3.2 3.1 2.1 1.1;
  3gyq|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  3ibr|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  3ic6|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3idd|A|2018-06-11|S|2.1;
  3ief|A|2018-06-11|K|3.1;
  3ifw|A|2018-06-11|K|5.2- 3.1- 2.1-;
  3igy|B|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3igz|B|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3ilk|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  3irt|A|2018-06-11|K|5.2- 3.1- 2.1- 1.1-;
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  3lxq|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  3m5d|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3m7v|A|2018-06-11|S|4.3- 2.1;
  3m8z|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3mfb|A|2018-06-11|S|3.1;
  3mk0|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3mk1|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3mk2|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3mlg|A|2018-06-11|K|3.1- 2.1-;
  3mpn|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
  3mpq|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
  3mvk|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3n4j|A|2018-06-11|K|3.1;
  3n4k|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3ncy|A|2018-06-11|S|4.1 2.1 1.1;
  3nda|A|2018-06-11|S|3.1- 2.1-;
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  3qs6|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  3qtd|A|2018-06-11|S|3.1;
  3quv|A|2018-06-11|K|3.1;
  3rfy|A|2018-06-11|S|2.1;
  3rii|A|2018-06-11|K|3.1- 2.1-;
  3ris|A|2018-06-11|K|4.4- 3.1- 2.1- 1.1-;
  3rv2|A|2018-06-11|K|2.1;
  3s7q|A|2018-06-11|K|3.2- 3.2;
  3s82|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  3sig|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3sij|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3szy|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3t02|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3tde|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  3tg0|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3tu0|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.3 2.1 1.1;
  3ubd|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  3ulk|A|2018-06-11|K|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
  3un3|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3un5|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3v5u|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3vtk|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3znc|A|2018-06-11|K|2.1;
  4a34|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4bin|A|2018-06-11|S|2.1;
  4bxw|A|2018-06-11|S|3.1- 2.1-;
  4dm9|A|2018-06-11|K|5.2- 3.1- 2.1-;
  4dz4|A|2018-06-11|S|2.1;
  4e04|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  4e8b|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4fak|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4fdi|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4fmw|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4fxz|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4gge|A|2018-06-11|K|2.1;
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  4gw9|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  4h3z|A|2018-06-11|K|3.1;
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  4i6n|A|2018-06-11|K|5.2- 3.1- 2.1-;
  4ijg|A|2018-06-11|K|3.2- 3.2;
  4j7h|A|2018-06-11|S|2.1;
  4jak|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4jwf|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4jwh|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4jwj|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4k1c|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4kav|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4kdz|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  4kjd|A|2018-06-11|S|3.1;
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  4km4|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  4ky0|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  4ky9|A|2018-06-11|S|2.1-;
  4l69|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4l7i|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  4lii|A|2018-06-11|K|2.1- 1.1-;
  4lr2|A|2018-06-11|S|2.1;
  4lr8|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4lrc|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4lrd|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4lre|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4lrf|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4lrv|A|2018-06-11|K|3.1-;
  4m48|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
  4mcd|A|2018-06-11|K|3.1;
  4mm7|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4mmb|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4mmf|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4my4|A|2018-06-11|S|3.1;
  4n7t|A|2018-06-11|S|3.1;
  4o6b|A|2018-06-11|S|2.1;
  4o6d|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4o6d|B|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4odj|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  2q6h|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  2qb4|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
  2qju|A|2018-06-11|S|4.1 3.24 3.2 2.1 1.1;
  3zq5|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  3qe7|A|2018-06-11|S|3.2 3.1 2.1 1.1;
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  3wj8|A|2018-06-11|K|6.1 5.27 3.1 2.3 2.1 1.1;
  3s7o|A|2018-06-11|K|4.1 3.2-;
  3nou|C|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  3not|C|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  3nop|C|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  3s7p|A|2018-06-11|K|4.1 3.2-;
  3s7n|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  2ga3|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4oql|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4jby|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4jbx|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4ivr|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4ivq|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4ivp|A|2018-06-11|S|2.1;
  3rdp|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4oqx|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  4oqm|A|2018-06-11|S|3.1;
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  4mme|A|2018-06-11|S|4.10- 4.1 3.2 2.1 1.1;
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  4mmc|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
  4mma|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4mm8|A|2018-06-11|S|3.2- 3.2 3.1 2.3 2.1 1.1;
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  3uso|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
  3usp|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
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  4pzk|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4p6h|C|2018-06-11|S|2.1 1.1;
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  4p6h|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
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  4p3j|B|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  4p3j|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
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  4p1a|B|2018-06-11|S|2.1 1.1;
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  4p19|C|2018-06-11|S|2.1 1.1;
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  4oyg|F|2018-06-11|S|3.1 2.1 1.1;
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  4llh|C|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1;
  4oye|A|2018-06-11|S|3.1 2.1 1.1;
  4ig7|A|2018-06-11|K|3.1-;
  4o01|D|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  4o01|A|2018-06-11|K|4.1 3.2-;
  4o0p|B|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  4o0p|A|2018-06-11|K|4.1 3.2-;
  4o01|B|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  4o01|C|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  4djk|A|2018-06-11|S|3.2- 3.2 2.3 2.1 1.1;
  4dji|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
  4us3|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4us4|A|2018-06-11|S|3.2 2.1 1.1;
  4chj|A|2018-06-11|K|3.2- 3.2;
  2m9q|A|2018-06-11|S|2.1-;
  2m9p|A|2018-06-11|S|2.1-;
  4izm|A|2018-06-11|S|3.1 2.1 1.1;
  3v5s|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4cng|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4cnf|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4cne|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4cnd|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4j3c|A|2018-06-11|K|3.1;
  4miv|A|2018-06-11|S|3.1;
  4miv|B|2018-06-11|S|3.1;
  4miv|C|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4miv|D|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4miv|E|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4miv|F|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4miv|G|2018-06-11|S|3.1;
  4miv|H|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4mhx|A|2018-06-11|S|3.1;
  4mhx|B|2018-06-11|S|3.1;
  3csy|I|2018-06-11|S|3.1 1.1;
  3s88|I|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  4uop|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4gtx|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4gty|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4gtz|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3ihr|A|2018-06-11|K|5.2- 4.4- 3.1- 2.1-;
  2b9b|A|2018-06-11|S|2.1;
  1pgi|A|2018-06-11|S|2.1;
  3ve0|I|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  3nkr|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3waw|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3way|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  2xrg|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  3nko|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4q0j|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  1n2m|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  2qqd|C|2018-06-11|S|3.1;
  2fg7|C|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3s97|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3kld|B|2018-06-11|K|2.1;
  4etq|C|2018-06-11|K|2.1;
  4tn0|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  2v64|A|2018-06-11|S|2.1;
  3bdg|B|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1ki6|B|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  2xq2|B|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  3gi9|C|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  3pzl|A|2018-06-11|S|3.14 2.1;
  3niq|A|2018-06-11|S|2.1;
  3nip|A|2018-06-11|S|2.1;
  1woi|A|2018-06-11|S|2.1;
  1gq6|A|2018-06-11|S|2.1;
  4o8g|A|2018-06-11|K|4.1 3.2-;
  3j7y|5|2018-06-11|K|2.1-;
  4aez|B|2018-06-11|S|2.1;
  1woh|A|2018-06-11|S|2.1;
  3j7y|s|2018-06-11|K|3.1- 2.1-;
  4v1a|w|2018-06-11|K|3.1- 2.1-;
  4v1a|a|2018-06-11|K|3.1- 2.1-;
  1wog|A|2018-06-11|S|2.1;
  4x2s|A|2018-06-11|S|3.1 2.1 1.1;
  4rg1|A|2018-06-11|K|3.1;
  4tzo|A|2018-06-11|S|2.1;
  4nwx|A|2018-06-11|S|3.1;
  4nwj|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4wsg|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  4yr1|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4cxk|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4cxu|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4cxs|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4qax|A|2018-06-11|S|3.1;
  4cys|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4cyr|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  4zyp|A|2018-06-11|S|2.1;
  4xpf|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4xpg|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4xph|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4xpt|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
  4xp9|C|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4xp5|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
  4xp4|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.3 2.1 1.1;
  4xp1|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  5c50|B|2018-06-11|S|2.1;
  5da0|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  4x3m|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4yqd|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4xpb|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 3.1 2.1 1.1;
  4xpa|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4xp6|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4xnx|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4xnu|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  4y5f|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  4y3i|A|2018-06-11|K|4.1 3.2-;
  4uf6|A|2018-06-11|K|4.4- 3.1- 2.1-;
  4r6l|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  3x2d|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  4ws9|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4cbp|A|2018-06-11|S|2.1- 1.1-;
  4wgv|A|2018-06-11|S|3.2 2.1 1.1;
  4wgw|A|2018-06-11|S|3.2 3.1 2.3 2.1 1.1;
  4wlr|A|2018-06-11|K|5.2- 4.4- 3.1- 2.1- 1.1-;
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  4yvk|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  5f1b|A|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  5fai|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5c77|A|2018-06-11|K|3.1;
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  4zrr|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  4x3l|A|2018-06-11|K|3.1;
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  5a7t|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5a1i|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  5egh|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5ege|A|2018-06-11|S|4.3- 3.1 2.1;
  5hj3|C|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  5aj9|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5cfy|A|2018-06-11|S|3.1 2.1 1.1;
  5dlw|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5dlv|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5hwy|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5c66|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5jag|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
  5jnx|C|2018-06-11|S|2.1 1.1;
  5co4|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5ew5|A|2018-06-11|S|3.1 2.1 1.1;
  5apg|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5ap8|A|2018-06-11|K|3.1;
  4yqt|A|2018-06-11|K|3.1;
  4yqs|A|2018-06-11|K|3.1;
  4yqr|A|2018-06-11|K|3.1;
  4ypx|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5jpq|e|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5i5l|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  5hsq|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  5jaf|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 3.1 2.1 1.1;
  5jae|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
  5e5u|A|2018-06-11|K|2.1;
  5e5r|A|2018-06-11|K|2.1;
  5syb|A|2018-06-11|K|3.1-;
  5cjl|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5t8t|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  5k6c|F|2018-06-11|S|2.1;
  5gm6|J|2018-06-11|K|3.1-;
  5gm8|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5gmc|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5gmb|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5lbr|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
  5gov|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5grr|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  5h5e|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5twk|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5twj|A|2018-06-11|K|3.1;
  5g2u|A|2018-06-11|S|3.1;
  5vik|A|2018-06-11|K|4.1 3.2-;
  5gra|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5mx9|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5oom|s|2018-06-11|K|3.1- 2.1-;
  6awq|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  6awp|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  6awo|A|2018-06-11|S|4.1 3.2- 3.2 2.1 1.1;
  6awn|A|2018-06-11|S|4.1 3.2 2.1 1.1;
  5nja|B|2018-06-11|S|3.1;
  5nj9|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5njb|A|2018-06-11|S|3.1;
  5too|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5tpq|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5o95|A|2018-06-11|K|3.1;
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  5ylc|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5veo|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
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  5nm3|A|2018-06-11|K|4.1 3.2- 3.2;
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  5kzk|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5kww|F|2018-06-11|S|2.1;
  5ku6|A|2018-06-11|K|2.1;
  5udd|A|2018-06-11|S|3.1;
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  5dog|A|2018-06-11|K|2.1;
  5doh|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3mhl|A|2018-06-11|K|2.1;
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  5drs|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5llo|A|2018-06-11|K|1.1;
  3c7p|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3po6|A|2018-06-11|K|2.1;
  5thj|A|2018-06-11|K|2.1;
  5jn8|A|2018-06-11|K|2.1;
  5jna|A|2018-06-11|K|2.1;
  5jnc|A|2018-06-11|K|2.1;
  5t75|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5m78|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  5y2r|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5y2s|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
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  5dsp|A|2018-06-11|K|3.1;
  5dsr|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1hva|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
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  3bet|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3d93|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3caj|A|2018-06-11|K|2.1;
  3ibu|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3ibi|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3ibn|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3iai|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3ibl|A|2018-06-11|K|2.1;
  4bf6|A|2018-06-11|K|2.1;
  5dsq|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5dso|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5g03|A|2018-06-11|K|2.1;
  5sz0|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5sz1|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5sz2|A|2018-06-11|K|2.1;
  5sz3|A|2018-06-11|K|2.1;
  5sz7|A|2018-06-11|K|2.1;
  5jn3|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5tt8|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5tv3|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5nxg|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5nxi|A|2018-06-11|K|3.1;
  5nxv|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  5ny3|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5nya|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  1fsn|A|2018-06-11|K|2.1;
  1fqn|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  2cbe|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3rz5|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3rz7|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3s76|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3rz8|A|2018-06-11|K|2.1;
  3ryz|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3ryy|A|2018-06-11|K|2.1;
  1zsa|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5zjv|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  5fgn|A|2018-06-11|S|3.1;
  5gs6|A|2018-06-11|S|3.1 2.1;
  1cvf|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  1cnh|A|2018-06-11|K|2.1;
  4twm|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  4twl|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  5wyk|E1|2018-06-11|K|3.1;
  4cnd|B|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1rza|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1czm|A|2018-06-11|K|2.1;
  1cin|A|2018-06-11|K|3.1 2.1 1.1;
  1cra|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1rzc|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1rzd|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1jv0|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  2fos|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1ugf|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1fqm|A|2018-06-11|K|2.1;
  1lg5|A|2018-06-11|K|2.1;
  1lug|A|2018-06-11|K|3.1;
  2hd6|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  1xev|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1tbt|X|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  2nxt|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  1yo2|A|2018-06-11|K|2.1 1.1;
  3d8w|A|2018-06-11|K|2.1;
  3dd8|A|2018-06-11|K|2.1;
  2wd2|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  2x7u|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3pyk|A|2018-06-11|K|2.1;
  3u47|A|2018-06-11|K|2.1;
  4riv|A|2018-06-11|K|3.1 2.1;
  3tmj|A|2018-06-11|K|2.1;
  1aja|A|2018-06-10|S|3.1 2.1;
  1ajb|A|2018-06-10|S|3.1 2.1;
  1ajc|A|2018-06-10|S|3.1 2.1;
  1ajd|A|2018-06-10|S|3.1 2.1;
  1by7|A|2018-06-10|K|3.1 2.1;
  1alh|A|2018-06-10|S|3.1 2.1;
  1bcd|A|2018-06-10|K|2.1;
  1bic|A|2018-06-10|K|2.1;
  5ijq|A|2018-06-08|S|3.1 2.1;
  5ife|D|2018-06-08|K|3.1;
  1js1|X|2018-06-05|K|2.1 3.1;

      
Knotoid types pdb Title
K 3.1, 2.1 5thiA Crystal structure of 2-hydroxycyclohepta-2,4,6-trien-1-one bound to human carbonic anhydrase 2 l198g
K 3.1, 2.1 3iqkA Human carbonic anhydrase ii h64a complexed with thioxolone hydrolysis products
K 3.1, 2.1 4yglA Naclo4--interactions between hofmeister anions and the binding pocket of a protein
K 3.1, 2.1 1bnnA Carbonic anhydrase ii inhibitor
K 3.1, 2.1 1ttmA Human carbonic anhydrase ii complexed with 667-coumate
K 2.1 1azmA Drug-protein interactions: structure of sulfonamide drug complexed with human carbonic anhydrase i
K 3.1, 2.1 5fl5A Three dimensional structure of human carbonic anhydrase ix in complex with 5-(1-(4-methoxyphenyl)-1h-1,2,3-triazol-4-yl)thiophene-2- sulfonamide
K 3.1, 2.1 5neaA Crystal structure of human carbonic anhydrase ii in complex with the inhibitor 4-(2-methyl-1,3-oxazol-5-yl)benzene-1-sulfonammide
K 3.1, 2.1 1bv3A Human carbonic anhydrase ii complexed with urea
K 3.1, 2.1 6b59A Carbonic anhydrase ii in complex with nitrogenous base-bearing benezenesulfonamide
K 2.1 5e2mA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme i with 3-(cyclooctylamino)-2,5,6-trifluoro-4-[(2-hydroxyethyl)sulfonyl]benzenesulfonamide
K 3.1, 2.1 4qsjA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme xiii with 2-chloro-4-{[(4-methyl-6-oxo-1,6-dihydropyrimidin-2-yl)thio]acetyl}benzenesulfonamide
K 3.1, 2.1 1rzbA X-ray analysis of metal substituted human carbonic anhydrase ii derivatives
K 3.1, 2.1 1cakA Structural analysis of the zinc hydroxide-thr 199-glu 106 hydrogen bonding network in human carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 5ohhA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme xiii with 2-[(1s)-2,3-dihydro-1h-inden-1-ylamino]-3,5,6-trifluoro-4-[(2-hydroxyethyl)thio]benzenesulfonamide
K 3.1, 2.1 5n25A Crystal structure of human carbonic anhydrase ii in complex with the inhibitor 4-pyridin-3-yl-benzenesulfonamide
K 2.1 12caA Altering the mouth of a hydrophobic pocket. structure and kinetics of human carbonic anhydrase ii mutants at residue val-121
K 3.1, 2.1 4qizA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme xiii with inhibitor
K 3.1, 2.1 4knjA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme ii with 2-chloro-4-[(pyrimidin-2-ylsulfanyl)acetyl]benzenesulfonamide
K 3.1, 2.1 1bn1A Carbonic anhydrase ii inhibitor
K 4.1, 3.2, 3.1, 2.3, 2.1 1qmgA Acetohydroxyacid isomeroreductase complexed with its reaction product dihydroxy-methylvalerate, manganese and adp-ribose.
S 3.1 3wbhA Structural characteristics of alkaline phosphatase from a moderately halophilic bacteria halomonas sp.593
K 3.1, 2.1 4mltA Structure of a monodentate 3-hydroxy-4h-pyran-4-thione ligand bound to hcaii
K 3.1, 2.1 5eijA Carbonic anhydrase ii in complex with sulfonamide inhibitor
K 3.1, 2.1 4r59A A carbonic anhydrase ix mimic in complex with a carbohydrate-based sulfamate
K 3.1, 2.1 4mdgA Closo carborane carbonic anhydrase inhibitor
K 3.1, 2.1 4cnvA Surface residue engineering of bovine carbonic anhydrase to an extreme halophilic enzyme for potential application in postcombustion co2 capture
K 2.1 4bcwA Carbonic anhydrase ix mimic in complex with (e)-2-(5-bromo-2- hydroxyphenyl)ethenesulfonic acid
K 3.1, 2.1 3s75B The origin of the hydrophobic effect in the molecular recognition of arylsulfonamides by carbonic anhydrase
K 3.1, 2.1 3mnuA Carbonic anhydrase inhibitors: crystallographic and solution binding studies for the interaction of a boron containing aromatic sulfamide with mammalian isoforms i-xv
K 3.1, 2.1
2
2nnoA Structure of inhibitor binding to carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 3dc3A Use of carbonic anhydrase ii, ix active-site mimic, for the purpose of screening inhibitors for possible anti-cancer properties
K 3.1, 2.1 1caoA Crystallographic studies of the binding of protonated and unprotonated inhibitors to carbonic anhydrase using hydrogen sulphide and nitrate anions
K 3.1, 2.1 1th9A Effect of shuttle location and ph environment on h+ transfer in human carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 4gl1X Structure of h64a/n62l/n67l human carbonic anhydrase ii triple mutant
K 3.1, 2.1 3v2jA Effect of sucrose and glycerol as cryoprotectans, on the inhibition of human carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 6fe2A Three dimensional structure of human carbonic anhydrase ix
K 3.1, 2.1 4z0qA Carbonic anhydrase inhibitors: design and synthesis of new heteroaryl-n-carbonylbenzenesulfonamides targeting druggable human carbonic anhydrase isoforms (hca vii, hca ix, and hca xiv)
K 3.1, 2.1 4qj0A Crystal structure of catalytic domain of human carbonic anhydrase isozyme xii with inhibitor
K 3.1, 2.1 4qk2A Structural and catalytic effects of proline substitution and surface loop deletion in the extended active site of human carbonic anhydrase ii - e234p
K 3.1, 2.1 3konA Crystal structure of cobalt (ii) human carbonic anhydrase ii at ph 11.0
K 3.1, 2.1 4m2rA Human carbonic anhydrase ii in complex with brinzolamide
K 3.1, 2.1 4bf1A Three dimensional structure of human carbonic anhydrase ii in complex with 5-(1-naphthalen-1-yl-1,2,3-triazol-4-yl)thiophene-2-sulfonamide
K 3.1, 2.1 3d92A Human carbonic anhydrase ii bound with substrate carbon dioxide
K 3.1, 2.1 2nwoA Structural and kinetic effect of hydrophobic mutations in the active site of human carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 2f14A Tne crystal structure of the human carbonic anhydrase ii in complex with a fluorescent inhibitor
K 3.1, 2.1 2hfwA Structural and kinetic analysis of proton shuttle residues in the active site of human carbonic anhydrase iii
K 2.1 5ogjA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme xiii with 2-(cyclooctylamino)-3,5,6-trifluoro-4-[(2-hydroxyethyl)thio]benzenesulfonamide
K 3.1, 2.1
2
5neeA Crystal structure of human carbonic anhydrase ii in complex with the inhibitor 5-[2-(morpholine-4-carbonyl)1,3-oxazol-5-yl)]thiophene-2-sulfonammide
K 3.1, 2.1 5msaA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme xii with 2,3,5,6-tetrafluoro-4-(propylthio)benzenesulfonamide
K 3.1, 2.1 5ljqA Crystal structure of human carbonic anhydrase ii in complex with the 4-(4-(phenoxymethyl)-1h-1,2,3-triazol-1-yl)benzenesulfonamide inhibitor
K 3.1, 2.1 4n0xB Room temperature crystal structure of human carbonic anhydrase ii in complex with thiophene-2-sulfonamide
K 3.1, 2.1 3mnaA The crystal structure of human carbonic anhydrase ii in complex with a 1,3,5-triazine-substituted benzenesulfonamide inhibitor
K 4.1, 3.2, 3.1, 2.3, 2.1 1yveI Acetohydroxy acid isomeroreductase complexed with nadph, magnesium and inhibitor ipoha (n-hydroxy-n-isopropyloxamate)
K 2.1 1ccsA Structure-assisted redesign of a protein-zinc binding site with femtomolar affinity
K 3.1 5bu6A Structure of bpsb deaceylase domain from bordetella bronchiseptica
K 3.1, 2.1 4q7pA Crystal structure of 1-hydroxy-3-methylpyridine-2(1h)-thione bound to hcaii
K 3.1, 2.1 4k0zA Structure of hcaix mimic (hcaii with 5 mutations in active site) in complex with methazolamide
K 3.1, 2.1 5flpA Native state mass spectrometry, surface plasmon resonance and x-ray crystallography correlate strongly as a fragment screening combination
K 3.1, 2.1 5flrA Native state mass spectrometry, surface plasmon resonance and x-ray crystallography correlate strongly as a fragment screening combination
K 3.1, 2.1 4xz5A Structure of the thermostable alpha-carbonic anydrase from thiomicrospira crunogena xcl-2 gammaproteobacterium
K 3.1, 2.1 5fnlA Native state mass spectrometry, surface plasmon resonance and x-ray crystallography correlate strongly as a fragment screening combination
K 3.1, 2.1 4yxiA Human carbonic anhydrase ii complexed with an inhibitor with a benzenesulfonamide group (2).
K 3.1, 2.1 2hocA Crystal structure of the human carbonic anhydrase ii in complex with the 5-(4-amino-3-chloro-5-fluorophenylsulfonamido)-1,3,4-thiadiazole-2-sulfonamide inhibitor
K 3.1, 2.1 1cniA X-ray crystallographic studies of engineered hydrogen bond networks in a protein-zinc binding site
K 3.1, 2.1 3ml5A Crystal structure of the c183s/c217s mutant of human ca vii in complex with acetazolamide
K 3.1, 2.1 4qsbA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme ii with 3-{[(4-methyl-6-oxo-1,6-dihydropyrimidin-2-yl)thio]acetyl}benzenesulfonamide
K 2.1 5eheA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme ii with 3-(benzylamino)-2,5,6-trifluoro-4-[(2-hydroxyethyl)sulfonyl]benzenesulfonamide
K 2.1 5ty1A Identification of a new zinc binding chemotype by fragment screening
K 2.1 1j9wA Solution structure of the cai michigan 1 variant
K 3.1, 2.1 1cnjA X-ray crystallographic studies of engineered hydrogen bond networks in a protein-zinc binding site
K 3.1, 2.1 3mhcA Crystal structure of human cabonic anhydrase ii in adduct with an adamantyl analogue of acetazolamide in a novel hydrophobic binding pocket
K 3.1, 2.1 3mzcA Human carbonic ahydrase ii in complex with a benzenesulfonamide inhibitor
K 3.1, 2.1 4k0sA Structure of hcaix mimic (hcaii with 5 mutations in active site) in complex with acetazolamide
K 3.1, 2.1 5cluA The crystal structure of the complex of hcaii with a saccharine derivative
K 3.1, 2.1 4k0tA Structure of hcaix mimic (hcaii with 5 mutations in active site) in complex with chlorzolamide
K 3.1, 2.1 3w6hA Crystal structure of 19f probe-labeled hcai in complex with acetazolamide
K 3.1, 2.1 5fnhA Native state mass spectrometry, surface plasmon resonance and x-ray crystallography correlate strongly as a fragment screening combination
K 3.1, 2.1 1if4A Carbonic anhydrase ii complexed with 4-fluorobenzenesulfonamide
K 3.1, 2.1 5flsA Native state mass spectrometry, surface plasmon resonance and x-ray crystallography correlate strongly as a fragment screening combination
K 3.1, 2.1 1i9nA Carbonic anhydrase ii (f131v) complexed with 4-(aminosulfonyl)-n-[(2,5-difluorophenyl)methyl]-benzamide
K 3.1, 2.1 1if6A Carbonic anhydrase ii complexed with 3,5-difluorobenzenesulfonamide
K 3.1, 2.1 1g46A Carbonic anhydrase ii (f131v) complexed with 4-(aminosulfonyl)-n-[(2,3-difluorophenyl)methyl]-benzamide
K 3.1, 2.1 6ekiA Structure of a hyperthermostable carbonic anhydrase identified from an active hydrothermal vent chimney
K 3.1, 2.1 3igpA Structure of inhibitor binding to carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 5umcA Synthesis of novel seleno ureido containing compounds as slc-0111 analogs. investigations on carbonic anhydrases activity, glutathione peroxidase and x-ray crystallography
K 3.1, 2.1 5ogpA Metalacarborane inhibitors of carbonic anhydrase ix
K 3.1, 2.1
2
5tt3A Crystal structure of the complex of helicobacter pylori alpha-carbonic anhydrase with ethoxzolamide
K 3.1, 2.1 5g01A An unusual natural product primary sulfonamide: synthesis, carbonic anhydrase inhibition and protein x-ray structure of psammaplin c
K 2.1 4xixA Carbonic anhydrase cah3 from chlamydomonas reinhardtii in complex with phosphate.
K 2.1 4ywpA Sucrose binding site in genetically engineered carbonic anhydrase ix
K 3.1, 2.1 4q09A Crystal structure of chimeric carbonic anhydrase xii with inhibitor
K 3.1, 2.1 4e3hA Nucleophile recognition as an alternative inhibition mode for benzoic acid based carbonic anhydrase inhibitors
K 2.1 4m2wA Genetically engineered carbonic anhydrase ix in complex with dorzolamide
K 2.1 4q08A Crystal structure of chimeric carbonic anhydrase xii with inhibitor
K 3.1, 2.1 4mdlA Meta carborane carbonic anhydrase inhibitor
K 3.1, 2.1 4q07A Crystal structure of chimeric carbonic anhydrase ix with inhibitor
K 3.1, 2.1 3r17B Hcarbonic anhydrase ii bound to n-(2-fluoro.4-sulfamoylphenyl)-2-(thiophen-2-yl) acetamide
K 3.1, 2.1 4fptA Carbonic anhydrase ii in complex with ethyl (2z,4r)-2-(sulfamoylimino)-1,3-thiazolidine-4-carboxylate
K 3.1, 2.1 4ca2A Engineering the hydrophobic pocket of carbonic anhydrase ii
K 2.1 3ieoA The coumarin-binding site in carbonic anhydrase: the antiepileptic lacosamide as an example
K 3.1, 2.1
2
3s72B The origin of the hydrophobic effect in the molecular recognition of arylsulfonamides by carbonic anhydrase
K 3.1, 2.1 3nj9A Crystal structure of carbonic anhydrase ii in complex with a nir inhibitor
K 3.1, 2.1 2cbdA Structure of native and apo carbonic anhydrase ii and some of its anion-ligand complexes
K 2.1 3f4xA Carbonic anhydrase inhibitors. comparison of chlorthalidone and indapamide x-ray crystal structures in adducts with isozyme ii: when three water molecules make the difference
K 2.1 2wehA Thermodynamic optimisation of carbonic anhydrase fragment inhibitors
K 3.1, 2.1 3dazA Use of carbonic anhydrase ii, ix active-site mimic, for the purpose of screening inhibitors for possible anti-cancer properties
K 3.1, 2.1
2
2nnvA Structure of inhibitor binding to carbonic anhydrase ii
K 2.1 2fw4A Carbonic anhydrase activators. the first x-ray crystallographic study of an activator of isoform i, structure with l-histidine.
K 3.1, 2.1 3dc9A Use of carbonic anhydrase ii, ix active-site mimic, for the purpose of screening inhibitors for possible anti-cancer properties
K 3.1, 2.1 1g3zA Carbonic anhydrase ii (f131v)
K 3.1, 2.1 1zscA Carbonic anhydrase ii mutant e117q, holo form
K 3.1, 2.1 1bn3A Carbonic anhydrase ii inhibitor
K 3.1, 2.1 2cbaA Structure of native and apo carbonic anhydrase ii and some of its anion-ligand complexes
K 2.1 1rj5A Crystal structure of the extracellular domain of murine carbonic anhydrase xiv
K 2.1 2eu3A Human carbonic anhydrase ii in complex with novel inhibitors
K 2.1 1bnqA Carbonic anhydrase ii inhibitor
K 3.1, 2.1 3mnkA Human carbonic anhydrase ii mutant k170h
K 3.1, 2.1 2vvbX Human carbonic anhydrase ii in complex with bicarbonate
K 3.1, 2.1 5jepB Human carbonic anhydrase ii (t199s) complexed with benzo[d]thiazole-2-sulfonamide
K 3.1, 2.1 4qk3A Structural and catalytic effects of proline substitution and surface loop deletion in the extended active site of human carbonic anhydrase ii - [delta]230-240
K 3.1, 2.1 5ekhA Human carbonic anhydrase ii complexed with a two-faced guest
K 3.1, 2.1 4xe1A Human carbonic anhydrase ii in complex with 6-sulfamoyl-saccharin
K 3.1, 2.1 5eh5A Human carbonic anhydrase ii in complex with ligand
K 3.1, 2.1 4z1eA Carbonic anhydrase inhibitors: design and synthesis of new heteroaryl-n-carbonylbenzenesulfonamides targeting druggable human carbonic anhydrase isoforms (hca vii, hca ix, and hca xiv)
K 3.1, 2.1 4rn4A Human carbonic anhydrases ii in complex with a acetazolamide derivative comprising one hydrophobic and one hydrophilic tail moiety
K 2.1 4pq7A The crystal structure of the human carbonic anhydrase ii in complex with a sulfamide inhibitor
K 2.1 3kkxA Neutron structure of human carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 4kp5A Crystal structure of catalytic domain of human carbonic anhydrase isozyme xii with 2-chloro-4-[(pyrimidin-2-ylsulfanyl)acetyl]benzenesulfonamide
K 2.1 4l5vA The structural implications of the secondary co2 binding pocket in human carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 3u3aX Structure of human carbonic anhydrase ii v143i
K 3.1, 2.1 3hknA Human carbonic anhydrase ii in complex with (2,3,4,6-tetra-o-acetyl-beta-d-galactopyranosyl) -(1-4)-1,2,3,6-tetra-o-acetyl-1-thio-beta-d-glucopyranosylsulfonamide
K 3.1, 2.1 3hljA Crystal structure of human carbonic anhydrase isozyme ii with 3-methylthiobenzimidazo[1,2-c][1,2,3]thiadiazol-7-sulfonamide
K 3.1, 2.1 3oikA Human carbonic anhydrase ii mutant a65s, n67q (ca ix mimic) bound by 2-ethylestradiol 3,17-o,o-bis-sulfamate
K 2.1 5tfxA New method for synthesis of benzoxazole amide inhibitors of carbonic anhydrase
K 3.1, 2.1 3mnjA Human carbonic anhydrase ii mutant k170e
K 3.1, 2.1 2fnnA Activation of human carbonic anhydrase ii by exogenous proton donors
K 3.1, 2.1
4
5jdfA Structural mechanisms of extracellular ion exchange and induced binding-site occlusion in the sodium-calcium exchanger ncx_mj soaked with 2.5 mm na+ and 1mm ca2+
K 3.1, 2.1
2
2x7sA Structures of human carbonic anhydrase ii inhibitor complexes reveal a second binding site for steroidal and non-steroidal inhibitors.
K 3.1, 2.1 1ugdA Human carbonic anhydrase ii[hcaii] (e.c.4.2.1.1) mutant with ala 65 replaced by ser (a65s)
K 2.1 4mtyA Structure at 1a resolution of a helical aromatic foldamer-protein complex.
K 2.1 1hcbA Enzyme-substrate interactions: structure of human carbonic anhydrase i complexed with bicarbonate
K 3.1, 2.1 3mniA Human carbonic anhydrase ii mutant k170d
K 3.1, 2.1 5fdiA Crystal structure of human carbonic anhydrase ii with the anticonvulsant sulfamide jnj-26990990 and its s,s-dioxide analog.
K 3.1, 2.1
2
2nngA Structure of inhibitor binding to carbonic anhydrase ii
K 3.1, 2.1 6b5aA Carbonic anhydrase ix-mimic in complex with nitrogenous base-bearing benezenesulfonamide
S 3.1, 2.1 5kgnA 1.95a resolution structure of independent phosphoglycerate mutase from c. elegans in complex with a macrocyclic peptide inhibitor (2d)
K 3.1, 2.1 3p3jA Human carbonic anhydrase ii in complex with p-(5-ruthenocenyl-1h-1,2,3-triazol-1-yl)benzenesulfonamide
K 3.1, 2.1 5jesB Human carbonic anhydrase ii (v121t) complexed with benzo[d]thiazole-2-sulfonamide
K 3.1, 2.1 3gz0A Apo-human carbonic anhydrase ii revisited: implications of the loss of a metal in protein structure, stability and solvent network

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